- Reguladoras : Não realizam transformações químicas e sim regulam as atividade de outras proteínas.Como por exemplo a insulina regula o metabolismo da glicose ; existem aquelas que regulam a expressão gênica ligando-se ao DNA ou ativando ou inibindo a transcrição, ligando-se ao RNA ( no caso do operon lac em E. coli a expressão da transcrição se dá pela proteína repressora e a sua ativação pela proteína CAP).
- Transportadoras : Transportam substâncias.Por exemplo a hemoglobina que transporta O2, proteínas que transportam substâncias, com glicose e aa(alfa aminoácidos),de uma lado para outro da membrana plasmática .
- Armazenamento : Muita proteínas são usadas como reservatório de aa essenciais com a ovoalbumina, caseína, zeína e faseolina.
- Contráteis e móveis : Promovem movimentos na célula, como a tubulina que participam da divisão celular movimentando os cromossomos e a miosina, que é responsável por contração muscular.
- Estruturais: São as proteínas responsáveis pelas estruturas biológicas entre elas e as proteínas fibrosas solúveis com a queratina e o colágeno, e a fibroína da seda e teia de aranha.
- Protetoras: Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou anticorpos; as toxinas como a da difteria, da cólera e ricinina em algumas plantas; e as líticas como o veneno de cobra e de abelhas.
- Exóticas: As proteínas antí- congelamento que o corre no sangue de peixes árticos e antárticos são desse grupo.
- Enzimas: Corresponde à maior classe de proteínas sendo conhecidas mais de 2000.São substâncias que catalisam reações acelerando a sua taxa em até 10¹6 vezes .São específicas em função e quanto a reação metabólica.
ENZIMAS
Pode caracterizar as enzimas com base na :
- Força catalítica: Corresponde a intensidade que ela acelera a reação(até 1016) em meio com temperatura e pH a menos :
- Especificidade: Que significa que elas são seletivas com a substância(Substrato) que ela interage e com a reação que cataliza.Numa reação catalizada todo o substrato é utilizado sem perda de nenhuma substância e gera um produto específico.O reconhecimento do substrato pela enzima se faz por complementariedade estrutural da moléculas . A enzima é considerada uma fechadura e o substrato é a chave:
- Regulação: Da quantidade de produto da velocidade de reação e interação de outros metabólicos.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
As enzimas são denominadas e classificadas de acordo com a reação que ela cataliza:
- Oxidorredutases: Reação de oxidação e redução.Oxidação corresponde a perda de elétrons(O2) e redução corresponde a ganho de elétrons.(H2):
- Transferases: Transferem grupos funcionais (metil,carboxila,acetil):
- Hidrolases: Realizam hidrólises:
- Liases: Adicionam dupla ligação:
- Isomerases: Forma isômeros:
- Ligases: Forma ligações com a quebra de ATP.
Muita enzimas realizam função catalítica usando só a estrutura protéica. Outras enzimas requerem estruturas não protéicas chamadas co-fatores os quais são íons metálicos ou moléculas orgânicas e são chamadas de co-enzimas.
Muitas co-enzimas são vitaminas.Elas são fortemente ligadas á proteínas(as co-enzimas) e quando ligadas são chamadas de grupo prostético.
O complexo ativo proteína + grupo prostético é chamado holoenzima. A proteína sem o grupo prostético é chamada apoenzima.
Unidade da enzima.|Em muitos casos a quantidade molar de uma enzima não é conhecida. Assim a sua quantidade é expressa em função da atividade. De acordo com convenção internacionais 1U equivale a quantidade de enzima que cataliza e a formação de um micromol do produto em um minuto.
Isoenzimas. Algumas enzimas existem em mais de uma forma quartenária.Depende da proporção dos polipeptídeos que ocorre na molécula.Embora todas as formas sejam equivalentes, elas são funcionalmente diferentes.Como exemplo a lactotodesidrogenase (LDH) ocorre com 5 isoenzimas diferentes, dependendo da associação tetramérica de duas subunidades deferentes(A e B) : A4 : A3 B: A2 A2 : AB3 : B4.
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